Les liaisons disulfure sont un élément indispensable de la structure tridimensionnelle de nombreuses protéines.Ces liaisons covalentes peuvent être trouvées dans presque tous les peptides extracellulaires et molécules protéiques.
Une liaison disulfure se forme lorsqu'un atome de soufre de cystéine forme une liaison simple covalente avec l'autre moitié de l'atome de soufre de cystine à différentes positions dans la protéine.Ces liaisons aident à stabiliser les protéines, notamment celles sécrétées par les cellules.
La formation efficace de liaisons disulfure implique plusieurs aspects tels que la gestion appropriée des cystéines, la protection des résidus d'acides aminés, les méthodes d'élimination des groupes protecteurs et les méthodes d'appariement.
Les peptides ont été greffés avec des liaisons disulfure
L'organisme Gutuo dispose d'une technologie mature d'anneaux de liaison disulfure.Si le peptide ne contient qu’une seule paire de Cys, la formation de liaisons disulfure est simple.Les peptides sont synthétisés en phases solides ou liquides,
Il a ensuite été oxydé dans une solution pH8-9.La synthèse est relativement complexe lorsqu'il faut former deux ou plusieurs paires de liaisons disulfure.Bien que la formation de liaisons disulfure soit généralement achevée tard dans le schéma de synthèse, l'introduction de disulfures préformés est parfois avantageuse pour relier ou allonger les chaînes peptidiques.Bzl est un groupe protecteur Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, etc., largement utilisé chez les symbiotes.Nous sommes spécialisés dans la synthèse de peptides disulfures, notamment :
1. Deux paires de liaisons disulfure sont formées au sein de la molécule et deux paires de liaisons disulfure sont formées entre les molécules.
2. Trois paires de liaisons disulfure sont formées au sein de la molécule et trois paires de liaisons disulfure sont formées entre les molécules.
3. Synthèse des polypeptides de l'insuline, où deux paires de liaisons disulfure sont formées entre différentes séquences peptidiques
4. Synthèse de trois paires de peptides liés par des ponts disulfure
Pourquoi le groupe cystéinylamino (Cys) est-il si spécial ?
La chaîne latérale de Cys possède un groupe réactif très actif.Les atomes d'hydrogène de ce groupe sont facilement remplacés par des radicaux libres et d'autres groupes et peuvent ainsi facilement former des liaisons covalentes avec d'autres molécules.
Les liaisons disulfure constituent une partie importante de la structure 3D de nombreuses protéines.Les ponts disulfure peuvent réduire l’élasticité du peptide, augmenter la rigidité et réduire le nombre d’images potentielles.Cette limitation de l’image est essentielle pour l’activité biologique et la stabilité structurelle.Son remplacement peut être dramatique pour la structure globale de la protéine.Les acides aminés hydrophobes tels que Dew, Ile, Val sont un stabilisant d'hélice.Parce qu'il stabilise l'hélice α des liaisons disulfure de la formation de la cystéine même si la cystéine ne forme pas de liaisons disulfure.Autrement dit, si tous les résidus cystéine étaient à l'état réduit (-SH, portant des groupes sulfhydryle libres), un pourcentage élevé de fragments hélicoïdaux serait possible.
Les liaisons disulfure formées par la cystéine sont durables pour la stabilité de la structure tertiaire.Dans la plupart des cas, les ponts SS entre liaisons sont nécessaires à la formation de structures quaternaires.Parfois, les résidus cystéine qui forment des liaisons disulfure sont très éloignés les uns des autres dans la structure primaire.La topologie des liaisons disulfure constitue la base de l'analyse de l'homologie de la structure primaire des protéines.Les résidus cystéine des protéines homologues sont très conservés.Seul le tryptophane était statistiquement plus conservé que la cystéine.
La cystéine est située au centre du site catalytique de la thiolase.La cystéine peut former des intermédiaires acyles directement avec le substrat.La forme réduite agit comme un « tampon de soufre » qui maintient la cystéine présente dans la protéine à l'état réduit.Lorsque le pH est bas, l'équilibre favorise la forme réduite -SH, alors que dans les environnements alcalins, -SH est plus susceptible d'être oxydée pour former -SR, et R est tout sauf un atome d'hydrogène.
La cystéine peut également réagir avec le peroxyde d'hydrogène et les peroxydes organiques comme détoxifiant.
Heure de publication : 19 mai 2023