Les liaisons disulfure sont une partie indispensable de la structure tridimensionnelle de nombreuses protéines. Ces liaisons covalentes peuvent être trouvées dans presque tous les peptides extracellulaires et molécules de protéines.
Une liaison disulfure est formée lorsqu'un atome de soufre de cystéine forme une liaison unique covalente avec l'autre moitié de l'atome de soufre de cystine à différentes positions dans la protéine. Ces liaisons aident à stabiliser les protéines, en particulier celles sécrétées par les cellules.
La formation efficace des liaisons disulfure implique plusieurs aspects tels que la gestion appropriée des cystéines, la protection des résidus d'acides aminés, les méthodes d'élimination des groupes de protection et les méthodes d'appariement.
Les peptides ont été greffés avec des liaisons disulfure
Gutuo Organisme a une technologie de bague de liaison disulfure mature. Si le peptide ne contient qu'une seule paire de Cys, la formation de liaison disulfure est simple. Les peptides sont synthétisés en phases solides ou liquides,
Il a ensuite été oxydé dans une solution PH8-9. La synthèse est relativement complexe lorsque deux paires ou plus de liaisons disulfure doivent être formées. Bien que la formation de liaisons disulfure soit généralement achevée à la fin du schéma synthétique, l'introduction de disulfures préformés est avantageuse pour lier ou allonger les chaînes peptidiques. BZL est un groupe de protection Cys, MEB, MOB, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS, etc., largement utilisé dans Symbière. Nous nous spécialisons dans la synthèse des peptides disulfures, notamment:
1. Deux paires de liaisons disulfure se forment dans la molécule et deux paires de liaisons disulfure se forment entre les molécules
2. Trois paires de liaisons disulfure se forment dans la molécule et trois paires de liaisons disulfure se forment entre les molécules
3. Synthèse des polypeptides d'insuline, où deux paires de liaisons disulfure se forment entre différentes séquences de peptides
4. Synthèse de trois paires de peptides liés au disulfure
Pourquoi Cysteinyl Amino Group (CYS) est-il si spécial?
La chaîne latérale de Cys a un groupe réactif très actif. Les atomes d'hydrogène de ce groupe sont facilement remplacés par des radicaux libres et d'autres groupes, et peuvent donc facilement former des liaisons covalentes avec d'autres molécules.
Les liaisons disulfure sont une partie importante de la structure 3D de nombreuses protéines. Les liaisons de ponts disulfures peuvent réduire l'élasticité du peptide, augmenter la rigidité et réduire le nombre d'images potentielles. Cette limitation d'image est essentielle pour l'activité biologique et la stabilité structurelle. Son remplacement peut être dramatique pour la structure globale de la protéine. Les acides aminés hydrophobes tels que la rosée, l'ILE, le Val sont un stabilisateur d'hélice. Parce qu'il stabilise l'hélice α de la liaison disulfure de la formation de cystéine même si la cystéine ne forme pas de liaisons disulfure. Autrement dit, si tous les résidus de cystéine étaient à l'état réduit (-SH, transportant des groupes de sulfhydryls libres), un pourcentage élevé de fragments hélicoïdaux serait possible.
Les liaisons disulfure formées par la cystéine sont durables à la stabilité de la structure tertiaire. Dans la plupart des cas, des ponts S-S entre les liaisons sont nécessaires pour la formation de structures quaternaires. Parfois, les résidus de cystéine qui forment des liaisons disulfure sont éloignés dans la structure primaire. La topologie des liaisons disulfure est la base de l'analyse de l'homologie de la structure primaire des protéines. Les résidus de cystéine des protéines homologues sont très conservés. Seul le tryptophane était statistiquement plus conservé que la cystéine.
La cystéine est située au centre du site catalytique de la thiolase. La cystéine peut former des intermédiaires acyle directement avec le substrat. La forme réduite agit comme un "tampon de soufre" qui maintient la cystéine dans la protéine à l'état réduit. Lorsque le pH est faible, l'équilibre favorise la forme réduite -SH, tandis que dans les environnements alcalins -Sh est plus enclin à être oxydé pour former -SR, et R est tout sauf un atome d'hydrogène.
La cystéine peut également réagir avec le peroxyde d'hydrogène et les peroxydes organiques comme détoxicant.
Heure du poste: 2025-07-02