Lysozyme, une enzyme privilégiée et aimée par tous les horizons, a commencé avec la publication par Nicolle du rapport sur le facteur lytique de Bacillus subtilis en 1907, et deux ans plus tard, le laschtscbenko a souligné que le blanc d'oeuf a un fort effet antibactérien et est le résultat d'une action enzymatique. En 1922, Fleming, bactériologiste britannique et père de la pénicilline, a trouvé le lysozyme très actif dans les blancs d'œufs, connu Pour sa capacité à résister aux bactéries et autres micro-organismes, et a été nommé lysoenzyme.
Source
Le lysozyme se trouve largement dans divers tissus biologiques, tels que les blancs d'oeufs des oiseaux et de la volaille, des larmes, de la salive, du plasma, du lait et d'autres liquides de mammifères, et même des micro-organismes contiennent cette enzyme, dont le blanc d'oeuf est le plus abondant. Selon la source du lysozyme, il peut être divisé en lysozyme végétal, lysozyme animal et lysozyme microbien.
À l'heure actuelle, le lysozyme dans les plantes a été isolé de la papaye, du navet, de l'orge, de la figure, du chou et d'autres plantes, avec un grand poids moléculaire, environ 24000 ~ 29000.La. L'activité du lysozyme végétal contre le micrococcus ne dépasse pas 1/3 de celle du lysozyme blanc d'oeuf, mais l'activité de décomposition de la chitine colloïdale est 10 fois celle du lysozyme blanc d'oeuf.
Les lysozymes chez l'homme et les mammifères se trouvent dans les tissus et les sécrétions d'humains et de nombreux mammifères. Cette enzyme est connue pour être trouvée dans les larmes humaines, le mucus nasal, la salive, le lait et d'autres sécrétions, ainsi que dans le foie, les reins, les tissus lymphatiques. Le lysozyme humain est très similaire à la structure avancée du lysozyme du blanc d'oeuf, qui est 3 fois plus actif que le lysozyme du blanc d'oeuf. De plus, le lysozyme est également isolé du lait de vache et de cheval, et ses propriétés physiques et chimiques sont essentiellement similaires au lysozyme humain, mais la structure est inconnue, et son activité lytique est beaucoup plus faible que celle du lysozyme humain d'environ 3000 fois.
Mécanisme antibactérien
Le lysozyme est un facteur de défense des protéines et un facteur immunitaire important pour les animaux eux-mêmes. Les hydrolases agissent spécifiquement sur les parois des cellules microbiennes en décomposant des mucopolysaccharides insolubles en glycopeptides solubles en décomposant les mucopolysaccharides insolubles en glycopeptides solubles en décomposant les mucopolysaccharides insolubles et en dissolvant la paroi cellulaire de la paroi β et en provoquant les contenus de la paroi cellulaire pour décomposer et dissoudre les bactéries. Le lysozyme peut également se lier directement aux protéines virales chargées négativement et à l'ADN, à l'ARN et aux protéines de désincarnation pour former des complexes pour inactiver les virus. Par conséquent, il est également appelé enzyme cytoplasmique.
Applications médicales
En médecine, le lysozyme est un agent antibactérien efficace avec des effets antibactériens, anti-inflammatoires, antiviraux et autres. Cliniquement, le lysozyme est largement utilisé dans le traitement de la parasinusite, de la pharyngite, des verrues plates, etc., et peut également être utilisée pour la prévention et le traitement de l'hépatite virale, en particulier l'hépatite post-transfusion et l'hépatite aiguë. De plus, le lysozyme exogène améliorera encore le meurtre des bactéries dans le corps, et pour les patients nécessitant une intubation endotrachéale et une pneumonie difficile à traiter, le lysozyme endotrachéal peut être un complément viable au traitement conventionnel. De plus, le lysozyme humain peut également être utilisé comme indicateur de diagnostic pour de nombreuses maladies.
Heure du poste: 2025-08-25