Les dipeptides pseudo-prolines contiennent des oxazoles formés à partir de sérine ou de thréonine. Lorsqu'ils sont traités avec de l'acide trifluoroacétique (TFA), les oxazoles sont convertis en sérine ou thréonine. Les oxazoles ont une similitude structurelle avec la proline et sont ainsi nommés pseudo-proline. Comme la proline, la pseudo-proline forme un "pli" dans le squelette en polyamide du peptide. Ce pli perturbe les liaisons hydrogène Interchain responsables de l'agrégation. L'incorporation de pseudo-proline dans la séquence peptidique améliore l'efficacité du couplage, améliorant ainsi la pureté et le rendement du peptide. Le couplage à la pseudo-proline est difficile et le rendement en couplage est généralement faible. Par conséquent, la pseudo-proline est utilisée comme dipeptide pseudo-proline préformé dans la synthèse des peptides.
La pseudoproline est stable dans des conditions faiblement acides. Les peptides contenant de la pseudoproline peuvent être préparés sur une résine de 2-chlorotrityle ou une résine sieber et clivé en présence de pseudoproline.
Par rapport aux peptides standard correspondants, les peptides contenant de la pseudo-proline ont une meilleure solubilité. Cela rend les peptides contenant la pseudo-proline plus facile à purifier et à utiliser dans les réactions de condensation des fragments. De plus, les peptides atteints de pseudo-proline à l'extrémité C peuvent être couplés sans racémisation du résidu C-terminal.
Le nœud causé par la pseudo-proline dans les peptides linéaires aide à former des peptides cycliques. Il a été rapporté que l'ajout de pseudo-proline peut augmenter le rendement des peptides cycliques et accélérer la réaction de cyclisation.
La pseudo-proline perturbe les liaisons hydrogène dans le squelette peptidique.
La pseudo-proline perturbe les liaisons hydrogène entre les chaînes peptidiques.
Pseudo-proline bloque la formation de sous-produits d'asparagine et ceux produits par la formation d'asparagine. Il est utilisé dans la semi-synthèse de la sous-unité R2 d'Escherichia coli ribonucléotide réductase. Cette méthode a également été récemment appliquée à la synthèse du domaine glycopeptide de l'érythropoïétine.
Lignes directrices pour l'utilisation du dipeptide pseudoproline
Si possible, insérez une pseudo-proline avant la région hydrophobe.
Il devrait y avoir au moins deux acides aminés entre les résidus pseudo-proline ou entre la pseudo-proline et la proline.
L'espacement optimal est de 5 à 6 acides aminés entre les pseudo-prolines ou entre une pseudo-proline et une proline.
Heure du poste: 2025-08-13