c(RGDfK)/161552-03-0/Analyse peptidique

Description

Cyclo (RGDfK) est un inhibiteur puissant et sélectif de l'intégrine αvβ3, avec une valeur IC50 de 0,94 nM. En se liant spécifiquement à l'intégrine αvβ3 à la surface cellulaire, Cyclo(RGDfK) cible efficacement les microvaisseaux tumoraux et les cellules cancéreuses.

Caractéristiques

Apperance: poudre blanche à blanc cassé

Pureté (HPLC): ≥98,0%

Impureté unique: ≤ 2,0%

Contenu en acétate (HPLC): 5,0% ～ 12,0%

Contenu en eau (Karl Fischer): ≤ 10,0%

Contenu du peptide: ≥80,0%

Emballage et expédition: basse température, emballage à vide, précis à MG au besoin.

FAQ:

Quelle fin est la meilleure pour mes recherches?

Par défaut, le peptide se termine par un groupe amino libre N-terminal et un groupe carboxyle sans terminal C-terminal. La séquence peptidique représente souvent la séquence de la protéine mère. Afin d'être plus proche de la protéine mère, la fin du peptide doit souvent être fermée, c'est-à-dire l'acétylation N-terminale et l'amidation C-terminale. Cette modification évite l'introduction d'une charge excessive, et la rend également plus en mesure d'empêcher l'action exonucliale, afin que le peptide soit plus stable.

Quelles sont les meilleures conditions de conservation? Dans quelle mesure le peptide est-il stable?

Une fois lyophilisé, le polypeptide peut former des peluches ou une poudre floculante, ce qui peut éviter une dégradation prématurée du polypeptide. Conditions de stockage recommandées : a. -20 ℃ stockage ou environnement sec b. Essayez d'éviter les gels-dégels répétés. c. Essayez d'éviter le stockage à l'état de solution (la poudre lyophilisée peut être stockée dans des emballages séparés pour plus de commodité) d. S'il doit être conservé en solution, il est recommandé de dissoudre les peptides dans de l'eau stérile dans des conditions faiblement acides et de les conserver à -20 ℃.

Comment mon peptide est-il transporté? Quels rapports de test sont fournis?

Tous les polypeptides lyophilisés sont généralement stockés dans des récipients spéciaux de 2 ml ou 10 ml avec des données analytiques originales et des rapports de synthèse contenant des informations importantes telles que la séquence, le poids moléculaire, la pureté, le poids et le numéro du polypeptide.

Pourquoi les peptides devraient-ils être modifiés par acétylation N-terminale et amidation C-terminale?
De telles modifications peuvent donner des propriétés de séquences peptidiques originaires de protéines.