α-MSH (11-13) / 67727-97-3 / Purification peptidique

Description

α-MSH (11-13) est un peptide fragment de α-MSH, composé des 11e à 13e acides aminés dans la séquence α-MSH. Il présente des effets anti-inflammatoires et antipyrétiques importants dans divers modèles animaux et est considéré comme un médicament potentiel pour le traitement des maladies inflammatoires.

Caractéristiques

Apperance: poudre blanche à blanc cassé

Pureté (HPLC): ≥98.0%

Impureté unique: ≤ 2,0%

Contenu en acétate (HPLC): 5,0% ～ 12,0%

Contenu en eau (Karl Fischer): ≤ 10,0%

Contenu du peptide: ≥80,0%

Emballage et expédition: basse température, emballage à vide, précis à MG au besoin.

FAQ：

Quelle longueur de peptide est appropriée?
La synthèse des peptides doit prendre en compte des facteurs tels que la longueur, la charge et l'hydrophilie du peptide. Plus la longueur, la pureté et le rendement du produit synthétique brut diminuent, et la difficulté de purification et le risque de non-synthèse seront plus importantes. Bien sûr, la séquence de la région fonctionnelle du polypeptide ne peut pas être modifiée, mais pour la synthèse fluide du polypeptide, parfois certains acides aminés auxiliaires doivent être ajoutés à l'amont et en aval de la prise fonctionnelle pour améliorer la solubilité et l'hydrophilie du polypeptide. Si le polypeptide est trop court, il peut également y avoir des problèmes de synthèse, le principal problème est que le polypeptide synthétique a une certaine difficulté dans le processus de post-traitement, et le polypeptide inférieur à 5 peptides a généralement des acides aminés hydrophobes, sinon le post-traitement est plus difficile. Les peptides inférieurs à 15 résidus d'acides aminés ont généralement des rendements et des rendements satisfaisants.

Quoi Dois-je rechercher lors de la conception de peptides phosphorylés?

Lors de la conception de modifications de la phosphorylation, les modifications de phosphorylation ne devraient pas être à plus de 10 acides aminés de l'extrémité N pour éviter une diminution de l'efficacité de couplage.

À quoi dois-je prêter attention lors de l'introduction de modifications fluorescentes en peptides?
Il est recommandé d'ajouter un lieur entre la molécule peptidique et la modification fluorescente, ce qui peut réduire l'effet de la modification fluorescente sur le repliement et la liaison du peptide au récepteur. Cependant, si le but de la modification de la fluorescence est de quantifier la migration de fluorescence entre différentes structures, l'introduction d'un linker n'est pas recommandée.

Quelles sont les utilisations des peptides?

Les peptides ont un large éventail d'applications dans le domaine biomédical, notamment:

Développement de médicaments: Les peptides peuvent être utilisés comme composés de plomb pour les médicaments ou directement comme médicaments eux-mêmes.

Vaccins: Les peptides peuvent être utilisés comme antigènes pour la préparation des vaccins.

Biomatériaux: Les peptides peuvent être utilisés pour construire des biomatériaux, tels que des échafaudages pour l'ingénierie tissulaire.

Réactifs diagnostiques: Les peptides peuvent être utilisés dans le développement de réactifs diagnostiques, tels que ceux pour détecter les protéines liées à la maladie.

Produits de beauté: Certains peptides ont des effets hydratants, anti-âge et blanchissants et peuvent être ajoutés aux cosmétiques.

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