Il existe de nombreux types de peptides transmembranaires, et leur classification est basée sur des propriétés physiques et chimiques, des sources, des mécanismes d'ingestion et des applications biomédicales. Selon leurs propriétés physiques et chimiques, les peptides pénétrants par membrane peuvent être divisés en trois types: cationique, amphiphile et hydrophobe. Les peptides pénétrants par membrane cationique et amphiphile représentent 85%, tandis que les peptides pénétrants par membrane hydrophobe ne représentent que 15%.
1. Peptide pénétrant la membrane cationique
Les peptides transmembranaires cationiques sont composés de peptides courts riches en arginine, lysine et histidine, tels que Tat, pénétratine, polyarginine, p22n, dpv3 et dpv6. Parmi eux, l'arginine contient de la guanidine, qui peut lier l'hydrogène avec des groupes d'acide phosphorique chargés négativement sur la membrane cellulaire et médier des peptides transmembranaires dans la membrane à la condition de la valeur du pH physiologique. Les études de l'oligarginine (de 3 R à 12 R) ont montré que la capacité de pénétration de la membrane n'était obtenue que lorsque la quantité d'arginine était aussi faible que 8, et la capacité de pénétration de la membrane a progressivement augmenté avec l'augmentation de la quantité d'arginine. La lysine, bien que cationique comme l'arginine, ne contient pas de guanidine, donc lorsqu'elle existe seule, son efficacité de pénétration de la membrane n'est pas très élevée. Futaki et al. (2001) ont constaté qu'un bon effet de pénétration de la membrane ne pouvait être obtenu que lorsque le peptide pénétrant la membrane cellulaire cationique contenait au moins 8 acides aminés chargés positivement. Bien que les résidus d'acides aminés chargés positivement soient essentiels pour que les peptides pénétrants pénètrent dans la membrane, d'autres acides aminés sont tout aussi importants, comme lorsque W14 mute en F, la pénétrabilité de la pénétratine est perdue.
Une classe spéciale de peptides transmembranaires cationiques est les séquences de localisation nucléaire (NLSS), qui se compose de peptides courts riches en arginine, lysine et proline et peuvent être transportés vers le noyau par le complexe de pores nucléaires. Les NLS peuvent être divisés en typage simple et double, composé d'une et deux grappes d'acides aminés de base, respectivement. Par exemple, PKKKRKV du virus Simian 40 (SV40) est un NLS de frappe unique, tandis que la protéine nucléaire est un NLS à double dactylographie. Krpaatkkagqakkkl est la séquence courte qui peut jouer un rôle dans la transmembrane membranaire. Étant donné que la plupart des NLS ont des nombres de charge inférieurs à 8, les NLS ne sont pas des peptides transmembranaires efficaces, mais ils peuvent être des peptides transmembranaires efficaces lorsqu'ils sont liés de manière covalente à des séquences de peptides hydrophobes pour former des peptides transmembranaires amphiphiliques.
2. Peptide transmembranaire amphiphile
Les peptides transmembranaires amphiphiles sont constitués de domaines hydrophiles et hydrophobes, qui peuvent être divisés en amphiphiliques amphiphiles primaires, amphiphiliques α-hélico-hélicoïdaux, amphiphiliques β et enrichis en β.
Type primaire Les peptides de membrane d'usure de type amphiphile en deux catégories, catégorie avec NLSS connectée de manière covalente par séquence de peptides hydrophobes, telles que MPG (Glaflgflgaagstmgawsqpkkrkv) et PEP - 1 (KetwweTwwtewSQPKKVV), les deux sont basés sur le signal nucléaire du signal nucléaire PKKKVKV de SV40, les deux, sont basés sur le signal nucléaire PKKKKVKV), dans lequel le domaine hydrophobe de MPG est lié à la séquence de fusion de la glycoprotéine 41 du VIH (Galflgflgaagstmg A), et le domaine hydrophobe de PEP-1 est lié à l'amas riche du tryptophane avec une affinité à membrane élevée (Ketwwet Wwtew). Cependant, les domaines hydrophobes des deux sont liés au signal de localisation nucléaire PKKKRKV via WSQP. Une autre classe de peptides transmembranaires amphiphiles primaires a été isolé des protéines naturelles, telles que PVEC, ARF (1-22) et BPRPR (1-28).
Les peptides transmembranaires amphiphiles α secondaires α se lient à la membrane via des hélices α, et leurs résidus d'acides aminés hydrophiles et hydrophobes sont situés sur différentes surfaces de la structure hélicoïdale, comme MAP (Klalklalk alkaalkla). Pour la membrane d'usure amphiphile de type pliant bêta peptidique, sa capacité à former une feuille bêta plissée est cruciale pour sa capacité de pénétration de la membrane, comme dans VT5 (dpkgdpkgvtvtvtvtgkgdpkpd) dans le processus de recherche de la capacité de pénétration de la membrane, en utilisant le type d-amino analoogues forwed. pièce, la capacité de pénétration de la membrane est très mauvaise. Dans les peptides transmembranaires amphiphiles enrichi en proline, la polyproline II (PPII) est facilement formée dans de l'eau pure lorsque la proline est fortement enrichie dans la structure polypeptidique. PPII est une hélice gauche avec 3,0 résidus d'acides aminés par tour, par opposition à la structure standard de l'hélice alpha-hélice avec 3,6 résidus d'acides aminés par tour. Les peptides transmembranaires amphiphiles enrichis en proline comprenaient le peptide antimicrobien bovin 7 (BAC7), le polypeptide synthétique (PPR) N (n peut être 3, 4, 5 et 6), etc.
3. Peptide pénétrant la membrane hydrophobe
Les peptides transmembranaires hydrophobes ne contiennent que des résidus d'acides aminés non polaires, avec une charge nette inférieure à 20% de la charge totale de la séquence d'acides aminés, ou contiennent des fractions hydrophobes ou des groupes chimiques essentiels pour la transmembrane. Bien que ces peptides transmembranaires cellulaires soient souvent négligés, ils existent, tels que le facteur de croissance des fibroblastes (K-FGF) et le facteur de croissance des fibroblastes 12 (F-GF12) du sarcome de Kaposi.
Heure du poste: 2025-07-01