Selon la manière de connexion de l'acide aminé et du sucre, le peptide de sucre peut être divisé en quatre catégories: o glycosylation, c a n glycosylation, saccharification de rosée et connexion GPI (glycophosphatidlyinositol).
1. Les glycopeptides N-glycosylation sont composés de glucose N-acétamide à l'extrémité réductrice de la chaîne de glycane (GLC-NAC) liée à l'atome n sur le groupe amide de la chaîne latérale de certains Asn dans la chaîne peptidique, et l'ASN capable de lier la chaîne de glycan doivent être situées dans le ASN-x-SER / THR (x! = P) résidus. Le sucre est de la N-acétylglucosamine.
Glycopeptide structurel modifié en N-glycosylation
2. La structure de la O-glycosylation est plus simple que la N-glycosylation. Ce glycopeptide est généralement plus court que le glycane, mais a plus de types que la n-glycosylation. Ser et Thr peuvent généralement être glycosylés dans la chaîne peptidique. De plus, il existe des glycopeptides décorés de tyrosine, d'hydroxyle et de glycosylation d'hydroxyproline. La position de liaison est l'atome d'oxygène hydroxyle sur la chaîne latérale du résidu. Les sucres liés sont le galactose ou la N-acétylgalactosamine (Gal & Galnac) ou le glucose / glucosamine (GLC / GLCNAC), la mannose / mannosamine (homme / mannac), etc.
O-glycosylation modifie la structure
3. Glycopeptide O-GlcNAC Glycosylation ((N-acétylcystéine (NAC)) (GlcNACN-acétylglucosamine / acétylglucosamine)
Une seule glycosylation de la N-acétylglucosamine (GLCNAC) relie les protéines O-GlcNAC à l'atome d'oxygène hydroxyle de la sérine ou du résidu thréonine d'une protéine. La glycosylation O-GlCNA est un ornement monosaccharide O-GlcNAC sans extension de glycane; Comme la phosphorylation des peptides, la glycosylation O-GlcNAC des glycopeptides est également un processus de décoration de protéines dynamique. La décoration anormale O-GlcNAC peut provoquer une variété de maladies telles que le diabète, les maladies cardiovasculaires, les tumeurs, la maladie d'Alzheimer, etc.
Points de glycosylation des glycopeptides
Les structures de base de polypeptide et de chaînes de sucre sont liées aux chaînes de protéines par des liaisons covalentes, et les sites reliant les chaînes de sucre sont appelés sites de glycosylation. Puisqu'il n'y a pas de matrice pour suivre la biosynthèse des chaînes de sucre glycopeptide, différentes chaînes de sucre seront attachées au même site de glycosylation, conduisant à l'inhomogénéité dite microscopique.
Glycosylation des glycopeptides
1. Effet de la glycosylation des glycopeptides sur l'efficacité thérapeutique des protéines thérapeutiques
Dans le cas des protéines thérapeutiques-thérapeutiques, la glycosylation affecte également la demi-vie et le ciblage des médicaments protéiques in vivo
2. Glycopeptide soluble Glycosylation et protéines
Des études ont montré que les chaînes de sucre à la surface des protéines peuvent améliorer la solubilité moléculaire des protéines
3. Glycopeptide Glycosylation et immunogénicité des protéines
D'une part, les chaînes de sucre à la surface des protéines peuvent induire des réponses immunitaires spécifiques. D'un autre côté, les chaînes de sucre peuvent couvrir certaines surfaces à la surface des protéines et réduire son immunogénicité
4. Glycopeptide Glycosylation qui augmente la stabilité des protéines
La glycosylation peut augmenter la stabilité des protéines dans diverses conditions de dénaturation (comme les dénaturants, la chaleur, etc.) et éviter l'agrégation des protéines. Dans le même temps, les chaînes de sucre à la surface des protéines peuvent également couvrir certains points de dégradation protéolytique des molécules protéiques, augmentant ainsi la résistance des protéines aux protéinases
5. Glycopeptide Glycosylation qui affecte l'activité biologique des molécules protéiques
La modification de la glycosylation des protéines peut également permettre aux molécules de protéines de former de nouvelles activités biologiques
Heure du poste: 2025-07-02