Ces peptides antimicrobiens sont à l’origine issus des systèmes de défense des insectes, mammifères, amphibiens, etc., et ils comprennent principalement quatre catégories :
1. La cécropine était à l'origine présente dans la lymphe immunitaire du Cecropiamoth, que l'on trouve principalement chez d'autres insectes, et des peptides bactéricides similaires se trouvent également dans les intestins des porcs.Ils sont généralement caractérisés par une région N-terminale fortement alcaline suivie d'un long fragment hydrophobe.
2. Les peptides antimicrobiens de Xenopus (magainine) sont dérivés des muscles et de l'estomac des grenouilles.La structure des peptides antimicrobiens du xénope s'est également révélée être hélicoïdale, en particulier dans les environnements hydrophobes.La configuration des antipeptides de xénope dans les couches lipidiques a été étudiée par RMN en phase solide marquée au N.Sur la base du déplacement chimique de la résonance de l'acylamine, les hélices des antipeptides du xénope étaient des surfaces bicouches parallèles et pouvaient converger pour former une cage de 13 mm avec une structure hélicoïdale périodique de 30 mm.
3. Les peptides de défense défensine sont dérivés de polymacrophages de neutrophiles polycaryotiques humains de lapin avec un lobule nucléaire complet et des cellules intestinales d'animaux.Un groupe de peptides antimicrobiens similaires aux peptides de défense des mammifères ont été extraits des insectes, appelés « peptides de défense des insectes ».Contrairement aux peptides de défense des mammifères, les peptides de défense des insectes ne sont actifs que contre les bactéries Gram-positives.Même les peptides de défense des insectes contiennent six résidus Cys, mais la méthode de liaison disulfure les uns avec les autres est différente.Le mode de liaison intramoléculaire du pont disulfure des peptides antibactériens extraits de Drosophila melanogast était similaire à celui des peptides de défense des plantes.Dans des conditions cristallines, les peptides de défense se présentent sous forme de dimères.
4.La tachyplesine est dérivée de limules, appelées limules.Les études de configuration montrent qu'il adopte une configuration de pliage en B antiparallèle (3-8 positions, 11-16 positions), dans laquelleβ-angle est connecté l'un à l'autre (positions 8-11), et deux liaisons disulfure sont générées entre les positions 7 et 12, et entre les positions 3 et 16.Dans cette structure, l’acide aminé hydrophobe est situé d’un côté du plan et les six résidus cationiques apparaissent sur la queue de la molécule, la structure est donc également biophilique.
Il s’ensuit que presque tous les peptides antimicrobiens sont de nature cationique, même s’ils varient en longueur et en hauteur ;Dans le haut de gamme, que ce soit sous forme d'hélice alpha ouβ-la structure bitropique repliée est la caractéristique commune.
Heure de publication : 20 avril 2023