Les enzymes (enzymes) sont un type unique de protéine qui possède une activité catalytique élevée et une spécificité. La synthèse et la dégradation des protéines, des graisses, des sucres et de nombreuses réactions chimiques complexes dans les processus de vie sont toutes étroitement liées aux enzymes. Environ 700 types d'enzymes ont été découverts, qui peuvent être classés en six catégories en fonction de leurs fonctions: transférases, hydrolases, oxydoréductases, lyases, isomérases, ligases ou synthétases. Certaines enzymes du corps ont des structures et des tailles différentes mais partagent la même fonction catalytique, et ces enzymes sont appelées isozymes. Par exemple, l'isocitrate déshydrogénase, la malate déshydrogénase et l'amréase appartiennent toutes aux isozymes. Les molécules ou métaux organiques non protéiques qui se lient à la structure enzymatique sont collectivement appelés co-enzymes. Certaines enzymes ont été utilisées dans des traitements cliniques, tels que l'amylase et la pepsine qui peuvent faciliter la digestion, la streptokinase qui peut dissoudre les caillots et les abcès sanguins, et la protéase de la ficin qui peut tuer des parasites et des médicaments anti-inflammatoires.
Les propriétés et les réactions d'identification des enzymes sont les mêmes que celles des protéines.
Les peptides sont les produits intermédiaires de l'hydrolyse des protéines. Généralement, ils se réfèrent à des substances composées de 2 à 20 acides aminés, avec une structure linéaire ou cyclique. Il n'y a pas de frontière claire entre les polypeptides et les protéines. De nombreux polypeptides ont une activité biologique. Par exemple, les peptides de sangsue peuvent coaguler le sang, les peptides de la peau de grenouille peuvent dilater les vaisseaux sanguins et les substances inhibiteurs des liènes de mer peuvent lutter contre les tumeurs. Certains polypeptides végétaux sont des peptides cycliques avec des chaînes -S-, telles que des peptides cycliques toxiques. Certains peptides avec des composés phénoliques peuvent abaisser la pression artérielle. Il existe également des peptides d'ocytocine dans les tiges de la réglisse des fleurs blanches et des peptides de dégradation anti-lipide dans le ginseng.
La principale différence entre les molécules de protéines et les polypeptides réside dans la disposition spatiale plus complexe des protéines. Les polypeptides sont des composés d'acides α-aminés connectés par des liaisons peptidiques et sont également des produits intermédiaires d'hydrolyse des protéines. Les composés formés par la contraction de déshydratation de deux molécules d'acides aminés sont appelés dipeptides, et de même, il existe également des tripeptides, des tétrapeptides, des pentapeptides, etc. Les composés formés par la condensation de déshydratation de trois ou plusieurs molécules d'acides aminés peuvent être appelés polypeptides. Les polypeptides ont une définition claire basée sur la chimie organique avancée. Les protéines sont un composant important de toutes les cellules et tissus du corps humain. Les protéines doivent participer à toutes les composantes importantes du corps. De manière générale, les protéines représentent environ 18% de toutes les qualités corporelles, et la chose la plus importante est qu'elles sont liées aux phénomènes de vie. Les protéines sont formées par des chaînes polypeptidiques des acides aminés "déshydratant et contractant" par enroulement et pliage, et ont une certaine disposition spatiale. De plus, la protéine est une macromolécule hautement non spécifique qui n'est pas facilement absorbée et doit être décomposée en acides aminés ou en petits peptides pendant la digestion avant de pouvoir être absorbé. Lorsque de petits peptides sont absorbés intacts dans la circulation, il n'y a pas de déchets ou de métabolites et peuvent être entièrement utilisés par le corps.
La teneur en protéines est élevée, généralement supérieure à 10 000. Plus le poids moléculaire est grand, plus il y a de déterminants antigéniques de surface, plus la structure chimique est stable, et elle est moins susceptible d'être détruite ou éliminée par le corps. Ils restent dans le corps pendant longtemps, donnant suffisamment l'occasion d'entrer en contact avec des cellules qui produisent des anticorps et de stimuler la réponse immunitaire du corps. Les peptides à petites molécules ont un faible antigénicité ou pas du tout l'antigénicité.
Heure du poste: 2025-08-21