(D-trp6) -lhrh (acide libre) / 129418-54-8 / gt peptide / peptide fournisseur

Description 

(D-TRP6) -LHRH (acide libre) est un peptide de catalogue, qui est une poudre blanche en apparence. Ce peptide est synthétisé chimiquement et est uniquement pour une utilisation de la recherche scientifique et ne doit pas être utilisé dans le corps humain.

Caractéristiques

Apperance: poudre blanche à blanc cassé

Pureté (HPLC): ≥98.0%

Impureté unique: ≤2.0%

Contenu en acétate (HPLC): 5,0%～12.0%

Contenu en eau (Karl Fischer): ≤10.0%

Contenu du peptide: ≥80.0%

Emballage et expédition: basse température, emballage à vide, précis à MG au besoin.

Comment commander?

1. Contactez-nous directement par téléphone ou par e-mail: + 86-13735575465, vend1@gotopbio.com.

2. Commandez en ligne. Veuillez remplir le formulaire de commande en ligne.

3. Fournir le nom du peptide, le N ° CAS ou la séquence, la pureté et la modification si nécessaire, quantité, etc. Nous fournirons une citation dans les 2 heures.

4. Conformation de l'ordre par contrat de vente dûment signé et NDA (accord de non-divulgation) ou accord confidentiel.

5. Nous mettrons en œuvre en permanence les progrès de la commande dans le temps.

6. Livraison des peptides par DHL, FedEx ou autres, et HPLC, MS, COA seront fournis avec la cargaison.

7. La politique de remboursement sera suivie en cas de divergence de notre qualité ou de notre service.

8. Service après-vente: Si nos clients ont des questions sur notre peptide pendant l'expérience, n'hésitez pas à nous contacter et nous y répondrons dans peu de temps.

Tous les produits de l'entreprise sont utilisés uniquement à des fins de recherche scientifique,’S interdit d'être directement utilisé par des individus sur le corps humain.

FAQ：

Les peptides contenant des Cys ont-ils été réduits avant l'expédition?

Si le peptide ne s'est pas révélé oxydé, nous ne réduisons généralement pas les Cys. Tous les polypeptides sont obtenus à partir de produits bruts purifiés et lyophilisés dans des conditions de PH2, qui, au moins dans une certaine mesure, empêchent l'oxydation de Cys. Les peptides contenant des Cys sont purifiés à PH2, sauf s'il existe une raison spécifique de purifier à PH6.8. Si la purification est effectuée à pH6.8, le produit purifié doit être traité immédiatement avec de l'acide pour prévenir l'oxydation. Dans l'étape de contrôle de la qualité finale, pour les peptides contenant des Cys, si la présence de substance de poids moléculaire (2p + h) se trouve sur la carte MS, cela indique qu'un dimère s'est formé. S'il n'y a pas de problème avec MS et HPLC, nous lyophiliserons directement les marchandises sans traitement supplémentaire. Il convient de noter que les peptides contenant des Cys subissent une oxydation lente au fil du temps, et le degré d'oxydation dépend de la séquence des peptides et des conditions de stockage.

Comment déterminez-vous si un peptide est bouclé?

Nous utilisons la réaction Ellman pour tester si la formation de la bague est terminée. Si le test Ellman est positif (jaune), la réaction du cycle est incomplète. Si les résultats des tests sont négatifs (pas jaunes), la réaction du cycle a été terminée. Nous ne fournissons pas le rapport d'analyse de l'identification de la cyclisation pour nos clients. Généralement, il y aura une description des résultats des tests d'Ellman dans le rapport QC.

J'ai besoin d'un peptide cyclique, qui contient un tryptophane, sera-t-il oxydé?

L'oxydation du tryptophane est un phénomène commun dans l'oxydation des peptides, et les peptides sont généralement cyclisés avant la purification. Si l'oxydation du tryptophane se produit, le temps de rétention du peptide sur la colonne HPLC changera et l'oxydation peut être éliminée par purification. De plus, les peptides oxydés peuvent également être détectés par la SEP.

Est-il nécessaire de combler un écart entre le peptide et le colorant?

Si vous allez attacher une grande molécule (comme un colorant) au peptide, il est préférable de mettre un espace entre le peptide et le ligand pour minimiser l'interférence avec le récepteur par le pliage du peptide lui-même ou par le pliage de son conjugué. D'autres ne veulent pas d'intervalles. Par exemple, dans le repliement des protéines, il est possible de déterminer à quelle distance la structure de pliage d'un acide aminé est de fixer un colorant fluorescent à un site particulier.

Si vous voulez effectuer une modification de la biotine au terminal n, avez-vous besoin de faire un écart entre la biotine et la séquence peptidique?

La procédure d'étiquetage standard de la biotine utilisée par notre entreprise consiste à attacher un AHX à la chaîne peptidique, suivie de la biotine. L'AHX est un composé à 6 carbones qui agit comme une barrière entre le peptide et la biotine.

Pouvez-vous donner des conseils sur la conception de peptides phosphorylés?

À mesure que la longueur augmente, l'efficacité de liaison diminue progressivement à partir de l'acide aminé phosphorylé. La direction de la synthèse est de la borne C à la borne N. Il est recommandé que les résidus après l'acide aminé phosphorylé ne dépassent pas 10, c'est-à-dire que le nombre de résidus d'acides aminés avant l'acide aminé phosphorylé de la borne N à la borne C ne devrait pas dépasser 10.

Pourquoi l'acétylation N-terminale et l'amidation C-terminale?

Ces modifications empêchent la dégradation du peptide et permettent au peptide d'imiter son état d'origine des groupes amino alpha et carboxyle dans la protéine parent.