Bêta-protéine amyloïde (1-11)/190436-05-6 /GT Peptide/Peptide Fournisseur

Description

β-l'amyloïde (1-11) est un peptide pharmaceutique qui se présente sous forme de poudre blanche et doit être conservé à basse température.β-amyloïde (1-11) est un fragment polypeptidique de l'amyloïde-β, qui est utilisé dans l’étude des maladies neurologiques.

Caractéristiques

Aspect : Poudre blanche à blanc cassé

Pureté (HPLC) :≥98,0%

Impureté unique :≤2,0%

Teneur en acétate (HPLC) : 5,0 %～12,0%

Teneur en eau (Karl Fischer) :≤10,0%

Contenu peptidique :≥80,0%

Emballage et expédition : Basse température, emballage sous vide, précis au mg selon les besoins.

Comment commander?

1. Contact us directly by phone or email: +86-13735575465, sales1@gotopbio.com.

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3. Fournissez le nom du peptide, le numéro CAS ou la séquence, la pureté et la modification si nécessaire, la quantité, etc. Nous vous fournirons un devis dans les 2 heures.

4. Confirmation de la commande par contrat de vente dûment signé et NDA (accord de non-divulgation) ou accord confidentiel.

5. Nous mettrons continuellement à jour la progression de la commande dans le temps.

6. La livraison de peptides par DHL, Fedex ou autres, et HPLC, MS, COA sera fournie avec la cargaison.

7. La politique de remboursement sera suivie en cas de divergence dans notre qualité ou notre service.

8. Service après-vente : Si nos clients ont des questions sur notre peptide pendant l'expérience, n'hésitez pas à nous contacter et nous y répondrons dans les plus brefs délais.

Tous les produits de l'entreprise sont utilisés uniquement à des fins de recherche scientifique.'Il est interdit d'être utilisé directement par des individus sur le corps humain.

FAQ：

Les peptides contenant du Cys ont-ils été réduits avant expédition ?

Si le peptide ne s’avère pas oxydé, nous ne réduisons généralement pas Cys.Tous les polypeptides sont obtenus à partir de produits bruts purifiés et lyophilisés dans des conditions de pH2, qui empêchent au moins dans une certaine mesure l'oxydation de Cys.Les peptides contenant du Cys sont purifiés à pH 2, sauf s'il existe une raison spécifique de purifier à pH 6,8.Si la purification est effectuée à pH 6,8, le produit purifié doit être traité immédiatement avec un acide pour éviter l'oxydation.Lors de l'étape finale de contrôle qualité, pour les peptides contenant du Cys, si la présence d'une substance de poids moléculaire (2P+H) est constatée sur la carte MS, cela indique qu'un dimère s'est formé.S'il n'y a aucun problème avec MS et HPLC, nous lyophiliserons et expédierons directement les marchandises sans aucun traitement supplémentaire.Il convient de noter que les peptides contenant du Cys subissent une oxydation lente au fil du temps et que le degré d'oxydation dépend de la séquence peptidique et des conditions de stockage.

Comment déterminer si un peptide est en boucle ?

Nous utilisons la réaction d'Ellman pour tester si la formation de l'anneau est complète.Si le test d'Ellman est positif (jaune), la réaction annulaire est incomplète.Si les résultats du test sont négatifs (et non jaunes), la réaction annulaire est terminée.Nous ne fournissons pas le rapport d’analyse de l’identification de la cyclisation pour nos clients.Généralement, il y aura une description des résultats des tests d'Ellman dans le rapport de contrôle qualité.

J'ai besoin d'un peptide cyclique, qui contient du tryptophane, sera-t-il oxydé ?

L'oxydation du tryptophane est un phénomène courant dans l'oxydation des peptides, et les peptides sont généralement cyclisés avant purification.Si l'oxydation du tryptophane se produit, le temps de rétention du peptide sur la colonne HPLC changera et l'oxydation pourra être éliminée par purification.De plus, les peptides oxydés peuvent également être détectés par MS.

Est-il nécessaire de mettre un espace entre le peptide et le colorant ?

Si vous souhaitez attacher une grosse molécule (comme un colorant) au peptide, il est préférable de laisser un espace entre le peptide et le ligand afin de minimiser les interférences avec le récepteur par le repliement du peptide lui-même ou par le repliement du ligand. son conjugué.D'autres ne veulent pas d'intervalles.Par exemple, dans le repliement des protéines, il est possible de déterminer la distance qui sépare la structure de repliement d'un acide aminé en attachant un colorant fluorescent à un site particulier.

Si vous souhaitez effectuer une modification de la biotine au niveau du terminal N, devez-vous laisser un espace entre la biotine et la séquence peptidique ?

La procédure standard de marquage de la biotine utilisée par notre société consiste à attacher un Ahx à la chaîne peptidique, suivi de la biotine.Ahx est un composé à 6 carbones qui agit comme une barrière entre le peptide et la biotine.

Pouvez-vous donner quelques conseils sur la conception de peptides phosphorylés ?

À mesure que la longueur augmente, l’efficacité de liaison diminue progressivement à partir de l’acide aminé phosphorylé.La direction de synthèse va du terminal C vers le terminal N.Il est recommandé que les résidus après l'acide aminé phosphorylé ne dépassent pas 10, c'est-à-dire que le nombre de résidus d'acides aminés avant l'acide aminé phosphorylé de l'extrémité N à l'extrémité C ne doit pas dépasser 10.

Pourquoi l’acétylation n-terminale et l’amidation C-terminale ?

Ces modifications empêchent la dégradation du peptide et permettent au peptide d'imiter son état original de groupes alpha-amino et carboxyle dans la protéine mère.