Description
L'ACTH 1-39 à des concentrations de 100 à 400 nM n'a eu aucun effet toxique sur les neurones, alors que l'ACTH a empêché la mort neuronale excitotoxique induite par le glutamate (100 nM).μM), NMDA (1 mM), AMPA (50μM), et l'acide kaïnique (25).Micromètre).L'ACTH à 400 nM a fourni une protection adéquate dans chaque cas.L'ACTH à 200 ou 400 nM protégeait les neurones de l'acide quinolinique (25μM).L'ACTH a également empêché la mort cellulaire induite par 2μMH 2 O 2, entraînant la génération d'espèces réactives de l'oxygène (ROS), avec un effet protecteur significativement plus fort à 400 nM par rapport à 200 nM.L'ACTH a fourni une protection modérée contre la libération rapide d'oxyde nitrique (NO) du NOC-12, mais n'a pas empêché la libération lente du NOC-18.L'ACTH (200 ou 400 nM) protège les neurones des effets cytotoxiques de la crispsporine (10-20 nM), un inducteur classique de la mort cellulaire par apoptose.L'ACTH a réduit la mort cellulaire de 80 % à 55 %.
Caractéristiques
Aspect : Poudre blanche à blanc cassé
Pureté (HPLC) :≥98,0%
Impureté unique :≤2,0%
Teneur en acétate (HPLC) : 5,0 %~12,0%
Teneur en eau (Karl Fischer) :≤10,0%
Contenu peptidique :≥80,0%
Emballage et expédition : Basse température, emballage sous vide, précis au mg selon les besoins.
Comment commander?
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8. Service après-vente : Si nos clients ont des questions sur notre peptide pendant l'expérience, n'hésitez pas à nous contacter et nous y répondrons dans les plus brefs délais.
Tous les produits de l'entreprise sont utilisés uniquement à des fins de recherche scientifique.'Il est interdit d'être utilisé directement par des individus sur le corps humain.
FAQ:
Quelle fin convient le mieux à ma recherche ?
Par défaut, le peptide se termine par un groupe amino libre N-terminal et un groupe carboxyle libre C-terminal.La séquence peptidique représente souvent la séquence de la protéine mère.Afin d'être plus proche de la protéine mère, l'extrémité du peptide doit souvent être fermée, c'est-à-dire l'acétylation n-terminale et l'amidation C-terminale.Cette modification évite l’introduction d’une charge excessive et la rend également plus apte à empêcher l’action de l’exonucliase, de sorte que le peptide soit plus stable.
Quels polypeptides marqués modifiés peuvent être synthétisés en peptide chinois ?
Notre société propose une variété de marquages peptidiques modifiés, tels que l'acétylation, le marquage de la biotine, la modification de la phosphorylation, la modification de la fluorescence, qui peuvent également être personnalisés en fonction de vos besoins particuliers.
Comment dissoudre les polypeptides ?
La solubilité du polypeptide dépend principalement de sa structure primaire et secondaire, de la nature du marqueur de modification, du type de solvant et de la concentration finale.Si le peptide est insoluble dans l’eau, les ultrasons peuvent aider à le dissoudre.Pour le peptide basique, il est recommandé de le dissoudre avec 10 % d'acide acétique ;Pour les peptides acides, une dissolution avec 10 % de NH4HCO3 est recommandée.Des solvants organiques peuvent également être ajoutés aux polypeptides insolubles.Le peptide est dissous dans une quantité minimale de solvant organique (par exemple DMSO, DMF, alcool isopropylique, méthanol, etc.).Il est fortement recommandé de dissoudre d'abord le peptide dans le solvant organique, puis de l'ajouter lentement à l'eau ou à un autre tampon jusqu'à obtenir la concentration souhaitée.
Quelles sont les meilleures conditions de conservation ?Quelle est la stabilité du peptide ?
Une fois lyophilisé, le polypeptide peut former des peluches ou une poudre floculante, ce qui peut éviter une dégradation prématurée du polypeptide.Conditions de stockage recommandées : a.-20℃stockage ou environnement sec b.Essayez d'éviter les gels-dégels répétés. c.Essayez d'éviter le stockage à l'état de solution (la poudre lyophilisée peut être stockée dans des emballages séparés pour plus de commodité) d.S'il doit être conservé en solution, il est recommandé de dissoudre les peptides dans de l'eau stérile dans des conditions faiblement acides et de les conserver à -20℃.
Comment mon peptide est-il transporté ?Quels rapports de tests sont fournis ?
Tous les polypeptides lyophilisés sont généralement stockés dans des récipients spéciaux de 2 ml ou 10 ml avec des données analytiques originales et des rapports de synthèse contenant des informations importantes telles que la séquence, le poids moléculaire, la pureté, le poids et le numéro du polypeptide.
Qu'est-ce que le poids net ?Quelle est la teneur en peptides ?
Une fois que le peptide lyophilisé est généralement pelucheux et ressemblant à du duvet, il peut encore contenir des traces d'eau, de solvants adsorbés et de sels en raison des caractéristiques du peptide lui-même.Cela ne signifie pas que la pureté du peptide n'est pas suffisante, mais que la teneur réelle du peptide est réduite de 10 à 30 %.Le poids net du peptide est le poids réel du peptide moins l’eau et les ions protonés.Afin de garantir la concentration du peptide, les substances non peptidiques doivent être éliminées du peptide brut.
Quelle est la pureté du peptide ?
Notre société peut proposer aux clients différents niveaux de pureté, du brut à une pureté > 99,9 %.Selon les besoins du client, nous pouvons fournir une pureté > 99,9 % de polypeptide ultra-pur.